PROTÉINE DE LACTALBUMINE



Table des matières

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image La protéine de lactalbumine a stimulé la prolifération et la différenciation des cellules MC3T3-E1 osteoblastic.
image Petit lait et Cancer
image L'influence de la protéine de lactalbumine diététique sur le glutathion de tissu et les maladies du vieillissement
image Abaissement de l'effet de la caséine diététique de la protéine v. de lait-petit lait sur des concentrations en cholestérol de plasma et de foie chez les rats
image Le spectre antibactérien du lactoferricin B, un peptide bactéricide efficace a dérivé de la région de N-terminal de la lactoferrine bovine
image Dommages de la membrane externe des bactéries gramnégatives entériques par la lactoferrine et la transferrine
image Activité antibactérienne de lactoferrine et d'un fragment pepsine-dérivé de peptide de lactoferrine


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La protéine de lactalbumine a stimulé la prolifération et la différenciation des cellules MC3T3-E1 osteoblastic.

Takada Y, Aoe S, Kumegawa M
Laboratoire nutritionnel de la Science, Snow Brand Milk Product Co. Ltd., Saitama, Japon.
Biochimie Biophys recherche Commun 1996 14 juin ; 223(2) : 445-9

Nous avons examiné les effets de la protéine de lactalbumine sur les cellules MC3T3-E1 osteoblastic. Cette protéine a causé les augmentations dépendantes de la dose de l'incorporation de la thymidine [3H] et le contenu d'ADN dans les cellules. Il a également augmenté le contenu de protéine totale et d'hydroxyproline dans les cellules. Ces activités étaient résistantes à la chaleur quand la protéine était passionnée à 75 degrés de C à 90 degrés de C pendant 10 mn. La protéine de lactalbumine soumise à un traitement thermique a été fractionnée la première fois sur une colonne mono de S, et la fraction active (fraction de base de protéine) a été alors appliquée à Superose 12. Les poids moléculaires des composants actifs étaient approximativement 10.000 et 14.000 DA, comme déterminé avec la filtration au gel. La solution intérieure d'un intestin-sac renversé incubé dans une solution de BP intact (protéine de base), de BP ou de pepsine pepsine-digérée/de BP pancréatine-digéré a également stimulé l'incorporation de la thymidine [3H]. Ainsi ces composants actifs peuvent probablement imprégner ou être absorbés par les intestins. Nous proposons la possibilité que le composant actif dans la protéine de lactalbumine joue un rôle important dans la formation d'os en activant des osteoblasts.



Petit lait et Cancer

Généraliste Bounous G Baruchel S Lee TD de Kennedy RS Konok
Res anticancéreuse (1995 novembre-décembre) 15 (6B) : 2643-9

La concentration du glutathion (GSH) est haute en la plupart des cellules de tumeur et ceci peut être un facteur important dans la résistance à la chimiothérapie. Les expériences précédents in vitro et sur des animaux ont montré une réponse différentielle de tumeur contre les cellules normales à de divers systèmes de livraison de cystéine. Plus spécifiquement, une analyse in vitro a prouvé qu'aux concentrations qui induisent la synthèse de GSH en cellules humaines normales, un concentré particulièrement préparé de protéine de lactalbumine, Immunocal, causé l'épuisement de GSH et l'inhibition de la prolifération en cellules de cancer du sein humaines. Sur la base de cette information cinq patients avec le carcinome métastatique du sein, un du pancréas et un du foie ont été alimentés 30 grammes de ce concentré de protéine de lactalbumine quotidien pendant six mois. Dans six patients les niveaux du lymphocyte GSH de sang étaient sensiblement au-dessus de normale au départ, reflétant les niveaux élevés de la tumeur GSH. Deux patients (#1, #3) signes exhibés de régression de tumeur, normalisation d'hémoglobine et de comptes périphériques de lymphocyte et une baisse soutenue des niveaux de lymphocyte GSH vers la normale. Deux patients (#2, #7) montré la stabilisation de la tumeur, niveaux accrus d'hémoglobine. Dans trois patients (#4, #5, #6,) la maladie a progressé dans une tendance vers des niveaux plus élevés du lymphocyte GSH. Ces résultats indiquent que le concentré de protéine de lactalbumine pourrait épuiser des cellules de tumeur de GSH et les rendre plus vulnérables à la chimiothérapie.



L'influence de la protéine de lactalbumine diététique sur le glutathion de tissu et les maladies du vieillissement

Bounous G, Gervais F, Amer V, Batist G, or P
Clin investissent Med (1989 décembre) 12(6) : 343-9

Cette étude a comparé les effets d'un régime riche en lait (régime de 20 g/100 g), avec cela de la bouffe de souris de Purina ou du régime riche en caséine (régime de 20 g/100 g), sur le contenu de glutathion de foie et de coeur et sur la survie de vieilles souris du mâle C57BL/6NIA. L'étude a été réalisée au cours d'une période limitée d'observation de 6,3 mois. Chez les souris recevant le régime riche en protéines de petit lait entre 17 mois et 20 mois d'âge, le contenu de glutathion de tissu de coeur et de tissu de foie a été augmenté sensiblement au-dessus des valeurs correspondantes des souris régime-alimentées et Purina-alimentées de caséine. Les souris ont alimenté le régime de protéine de lactalbumine au début de la sénescence à la longévité accrue exhibée 84 par semaines par rapport aux souris alimentées la bouffe de souris de Purina au cours de la période d'observation de 6,3 mois s'étendant de l'âge de 21 mois (correspondant à un âge humain de 55 ans) à 26-27 mois de l'âge (correspondant à un âge humain de 80 ans), et pendant ce temps on a observé la mortalité de 55%. La période de survie moyenne correspondante des souris a alimenté le régime défini de caséine est presque identique à celle des contrôles Purina-alimentés. Les courbes de poids corporel étaient semblables dans chacun des trois groupes diététiques. Par conséquent un régime de protéine de lactalbumine semble augmenter la concentration de glutathion de foie et de coeur chez les souris vieillissantes et augmenter la longévité sur une période d'observation de 6,3 mois.



Abaissement de l'effet de la caséine diététique de la protéine v. de lait-petit lait sur des concentrations en cholestérol de plasma et de foie chez les rats

Zhang X, C.A. de Beynen
Br J Nutr (1993 juillet) 70(1) : 139-46

L'effet de la protéine de lactalbumine diététique contre la caséine sur des concentrations en cholestérol de plasma et de foie a été étudié chez les rats femelles et sevrés de peu. Des régimes équilibrés et épurés contenant la protéine de lactalbumine ou la caséine, ou les mélanges d'acide aminé simulant ces protéines, ont été employés. Les régimes riches en cholestérol (10 grammes de cholestérol par alimentation de kilogramme) ont eu 150 ou 300 grammes de protéine ou alimentation des acides aminés /kg. Les régimes ont été donnés pendant 3 semaines. Au niveau diététique bas de protéine, la protéine de lactalbumine contre la caséine n'a pas affecté le cholestérol total de plasma, mais a abaissé la concentration du cholestérol de foie. Au niveau élevé de diététique-protéine, la protéine de lactalbumine a abaissé de manière significative le cholestérol de plasma et de foie et également les triacylglycérols de plasma. L'effet hypocholestérolémique de la protéine de lactalbumine a été associé à une diminution en cholestérol de très-bas-densité-lipoprotéine. À la concentration diététique élevée en protéine, la protéine de lactalbumine a réduit l'excrétion fécale des acides biliaires en comparaison avec la caséine. Les effets de la protéine de lactalbumine intacte contre la caséine n'ont pas été reproduits par les mélanges d'acide aminé simulant ces protéines. On lui suggère à titre d'essai que l'effet de cholestérol-abaissement de la protéine de lactalbumine chez les rats soit provoqué par inhibition de la synthèse hépatique de cholestérol.



Le spectre antibactérien du lactoferricin B, un peptide bactéricide efficace a dérivé de la région de N-terminal de la lactoferrine bovine

Bellamy W, Takase M, Wakabayashi H, Kawase K, Tomita M
J APPL Bacteriol (1992 décembre) 73(6) : 472-9

Une gamme physiologique diverse des bactéries grampositives et gramnégatives s'est avérée susceptible de l'inhibition et de l'inactivation par le lactoferricin B, un peptide produit par digestion gastrique de pepsine de lactoferrine bovine. La liste d'organismes susceptibles inclut Escherichia coli, salmonella enteritidis, pneumoniae de klebsiella, Proteus vulgaris, Yersinia enterocolitica, jejuni de Pseudomonas aeruginosa, de campylobactérie, diphtheriae de Staphylococcus aureus, de Streptococcus mutans, de corynebactérie, monocytogenes de Listeria et Clostridium perfringens. Les concentrations du lactoferricin B exigées pour causer l'inhibition complète de la croissance ont varié dans la marge de 0,3 à 150 micrograms/ml, selon la tension et le milieu de culture utilisés. Le peptide a montré l'activité contre Escherichia coli O111 sur la gamme de pH 5,5 7,5 et était les conditions légèrement alcalines de dessous les plus efficaces. Son efficacité antibactérienne a été réduite en présence des ions de Na+, de K+, de Mg2+ ou de Ca2+, ou en présence de divers sels d'amortisseur. Lactoferricin B était mortel, entraînant une perte rapide de capacité de formation de colonies dans la plupart des espèces examinées. Pseudomonas fluorescens, enterocoque faecalis et des tensions de bifidum de Bifidobacterium étaient de haute résistance à ce peptide.



Dommages de la membrane externe des bactéries gramnégatives entériques par la lactoferrine et la transferrine

Ellison droite 3d, Giehl TJ, LaForce FM
Infectez Immun (1988 nov.) 56(11) : 2774-81

Nous avons présumé que les protéines fer-contraignantes pourraient affecter la membrane externe gramnégative en quelque sorte semblable à celle de l'EDTA de chélateur. La capacité de la lactoferrine et de la transferrine de libérer le polysaccharide radioactif de lipo (LPS) d'un mutant déficient d'Escherichia coli d'epimerase de galactose d'UDP et des tensions de type sauvage de salmonella typhimurium a été examinée. L'initiale étudie dans la solution tampon de véronal-acétate a prouvé que l'EDTA et la lactoferrine causent la libération significative des LPS de chacune des trois tensions. D'autres études ont constaté que la libération de LPS a été bloquée par la saturation de fer de la lactoferrine, produite entre pH 6 et 7,5, étaient comparables pour des concentrations bactériennes de 10(4) 10(7) à CFU/ml, et accru avec l'augmentation des concentrations en lactoferrine. Les études utilisant des écheveaux ont équilibré la solution saline manquant du calcium et le magnésium a prouvé que la transferrine pourrait également causer la libération de LPS. En plus, la lactoferrine et la transferrine ont augmenté l'effet antibactérien d'une concentration subinhibitory de rifampin, une drogue exclue par la membrane externe bactérienne. Ce travail démontre que ceux-ci les protéines fer-contraignantes endommagent la membrane externe gramnégative et changent la perméabilité du membrane externe bactérienne.



Activité antibactérienne de lactoferrine et d'un fragment pepsine-dérivé de peptide de lactoferrine

Yamauchi K, Tomita M, Giehl TJ, Ellison droite 3d,
Infectez Immun (1993 fév.) 61(2) : 719-28

Les travaux récents ont indiqué qu'en plus du fer obligatoire, la lactoferrine humaine endommage la membrane externe des bactéries gramnégatives. Dans cette étude, nous avons déterminé si la lactoferrine bovine et une pepsine fragment bovin dérivé de peptide de lactoferrine (lactoferricin) ont les activités semblables. Nous avons constaté que lactoferrine bovine de 20 microM et lipopolysaccharide intrinsèquement marqué de libération de lactoferricin de 20 microM [3H] (LPS [3H]) de trois tensions, Escherichia coli CL99 1-2, salmonella typhimurium SL696, et salmonelles bactériens Montevideo SL5222. Dans la plupart des conditions, plus de LPS est sortis par le fragment de peptide que par la lactoferrine bovine entière. En présence de la lactoferrine ou du lactoferricin il y a plus grand massacre d'Escherichia coli CL99 1-2 par le lysozyme. Comme la lactoferrine humaine, la lactoferrine et le lactoferricin bovins ont la capacité de lier pour libérer les molécules intrinsèquement marquées des LPS [3H]. En plus de ces effets, tandis que la lactoferrine bovine était tout au plus bactériostatique, le lactoferricin a démontré à activité bactéricide cohérente contre les bactéries gramnégatives. Cet effet bactéricide est modulé par les cations Ca2+, Mg2+, et F3+ mais est indépendant de l'osmolarité du milieu. Microscopie électronique de transmission des cellules bactériennes exposées à l'exposition de lactoferricin que le développement immédiat de la « membrane électron-dense se boursoufle. » Ces expériences offrent des preuves que la lactoferrine et le lactoferricin bovins endommagent la membrane externe des bactéries gramnégatives. D'ailleurs, le lactoferricin de fragment de peptide a l'activité bactéricide directe. Car la lactoferrine est exposée aux facteurs protéolytiques in vivo qui pourraient fendre le fragment de lactoferricin, les effets de ce peptide sont d'importance mécaniste et physiologique.